Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота.

В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении.

При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяются последовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид (впоследствии она может сворачиваться в спираль или глобулу). Разнообразие белков определяется тем, какие аминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь. Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку их расположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного вида отличаются по целому ряду белков (с чем, например, связан феномен несовместимости при пересадке тканей и органов от одного животного другому).

Понятия «белок» и «пептид» близки между собой, однако между ними имеются и различия. Пептидами обычно называют олигопептиды, т. е. те, чья цепь содержит наибольшее число аминокислотных остатков (10-15),а белками называют пептиды, со-держащие большое число аминокислотных остатков (до нескольких тысяч) иимеющие определенную компактную пространственную структуру, так как длинная полипептидная цепь является энергетически невыгодным состоянием. Выделяются четыре уровня пространственной организации (структуры) бел-ков. Все структуры формируются в каналах эндоплазматической сети. При воздействии неблагоприятных факторов среды (облучение, повышенная температура, химические вещества) структуры белка могут разрушаться — происходит денатурация. Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольно восстанавливается. Первичная же структура невосстановима, так как формируется только на рибосомах при участии сложнейшего механизма биосинтеза белков. В зависи-мости от пространственной структуры белки бывают фибрил-лярные (в виде волокон) — строительные белки и глобулярные (в виде шара) — ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.

Огромное разнообразие белков обеспечивает и множество функций, ими выполняемых, и многоообразие организмов.

Функции белков:

1) защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);

2) структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);

3) двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);

4) запасная (альбумины яйца);

5) транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);

6) рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);

7) регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);

8) белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);

9) белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;

10) энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кдж энергии).

Продолжение. См. № 11, 12, 13, 14/2005

Уроки биологии в классах естественно-научного профиля

Расширенное планирование, 10 класс

III. Закрепление знаний

Заполнение таблицы «Уровни организации белков».

Таблица 5. Уровни организации белков

Уровень организации	Признаки	Связи, участвующие в образовании структуры
Первичная	Линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи	Ковалентные (пептидные) связи между остатком карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой аминокислоты
Вторичная	Спираль, -структура или спирали с параметрами, отличными от -спиралей	Водородные связи между остатками карбоксильной группы одной аминокислоты и остатком аминогруппы другой, удаленной от первой на четыре аминокислотных остатка; в -структуре водородные связи между остатками карбоксильных и аминогрупп одной цепи и остатками одноименных групп другой цепи; в спиралях – аналогично -спиралям, но расстояние между витками иное
Третичная	Глобула, образующаяся в результате компактной укладки -спирали; -структуры, уложенные параллельными слоями; суперспираль – несколько спиралей, скрученных вместе	Ионные, дисульфидные мостики, гидрофобные, водородные
Четвертичная	Агрегат из нескольких глобул. Свойственна лишь белкам с особо сложной структурой	В основном силы межмолекулярного притяжения, в меньшей степени – водородные, ионные и ковалентные

IV. Домашнее задание

Изучить параграф учебника (белки, их содержание в живом веществе, строение и свойства аминокислот, образование пептидов, уровни организации белка, классификация белков).

Урок 10–11. Биологические функции белков

Оборудование: таблицы по общей биологии, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение белков, схема классификации белков.

I. Проверка знаний

Работа по карточкам

Карточка 1. Юный биохимик, определяя содержание азота в чистом препарате белка, получил величину 39,9%. Как вы можете прокомментировать этот результат?

Карточка 2. Белок гемоглобин встречается у человека в двух вариантах:

гемоглобин крови здорового человека (... вал-лей-лей-тре-про-вал-глу-лиз...);

гемоглобин крови больного серповидноклеточной анемией (...вал-лей-лей-тре-про-глу-глу-лиз...). Чем вызвано заболевание?

Карточка 3. Как по молекулярной массе определить число возможных аминокислот в белке? От чего зависит возможная погрешность этой оценки?

Карточка 4. Сколько может существовать вариантов полипептидных цепей, включающих 20 аминокислот и состоящих из 50 аминокислотных остатков? Из 200 остатков?

Карточка 5. Заполните пропуски в тексте: «В результате взаимодействия различных... и образования... связей спирализованная молекула белка образует... структуру, которая, в свою очередь, зависит от... структуры белка, то есть от... аминокислот в молекуле полипептида. Субъединицы некоторых белков образуют... структуру. Примером такого белка является...».

Карточка 6. Ионы тяжелых металлов (ртути, свинца) и мышьяка, легко связываются с сульфидными группировками белков. Зная свойства сульфидов этих металлов, объясните, что произойдет с белком при соединении с этими металлами. Почему тяжелые металла являются ядами для организма?

1. Белки, их содержание в живом веществе, молекулярная масса.

2. Белки – непериодические полимеры. Строение и свойства аминокислот. Образование пептидов.

3. Первичная и вторичная структуры белковой молекулы.

4. Третичная и четвертичная структуры белка.

5. Классификация белков.

II. Изучение нового материала

1. Денатурация и другие свойства белков

Белки чрезвычайно разнообразны по своим физическим и химическим свойствам. Чем это обусловлено? (Беседа .) Приведем примеры разнообразия свойств белков.

1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.

2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).

3. У белков встречается разнообразная форма молекул – от нитей (миозин – белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) и т.д.

Но всегда структура и свойства белка соответствуют выполняемой им функции.

В основе важнейшего свойства всех живых систем – раздражимости, лежит способность белков к обратимому изменению структуры в ответ на действие физических и химических факторов. Поскольку вторичная, третичная и четвертичная структуры белка создаются, в общем, более слабыми связями, чем первичная, то они оказываются менее стабильными. Например, при нагревании они легко разрушаются. При этом хотя у белка и сохраняется в целости первичная структура, он не может выполнять свои биологические функции, становится неактивным. Процесс разрушения природной конформации белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. Разрыв части слабых связей, изменения конформации и свойств происходят и под действием физиологических факторов (например, под действием гормонов). Таким образом регулируются свойства белков – ферментов, рецепторов, транспортеров.

Эти изменения структуры обычно легко обратимы. Обратный денатурации процесс называется ренатурацией . Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация считается необратимой. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например при варке яиц.

Таким образом, белки имеют сложное строение, разнообразные формы и состав. Это делает их свойства многообразными. А это, в свою очередь, позволяет белкам выполнять многочисленные биологические функции.

2. Биологические функции белков

Белки выполняют целый ряд важнейших функций в клетке и организме, основными из которых являются следующие.

1. Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. В качестве примера белка, выполняющего структурную функцию, можно привести кератин . Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина . Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с суставами и суставы между собой.

2. Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др. (подробно свойства белков-ферментов мы рассмотрим на следующих уроках).

3. Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин , они же делают возможным ползание амебы.

4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. В наружных клеточных мембранах имеются белки-транспортеры, которые обеспечивают активный и строго избирательный транспорт внутрь и наружу клетки сахаров, аминокислот, различных ионов. Известны и другие транспортные белки, например гемоглобин и гемоцианин , переносящие кислород, и миоглобин , удерживающий кислород в мышцах.

5. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Если на слизистую глаз или полости рта попадает микроб, его оболочка разрушается под действием лизоцима, и дальше с ним легко справляются защитные клетки. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.

6. Энергетическая (питательная). Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. Правда, это не очень выгодно: энергетическая ценность белков по сравнению с жирами невысока и составляет 17,6 кДж (4,1 ккал) энергии на 1 г белка. Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы жиров и углеводов.

7. Регуляторная. Многие (хотя далеко не все) гормоны являются белками – например все гормоны гипофиза, гипоталамуса, поджелудочной железы (инсулин , глюкагон ) и др. Гормоны действуют на клетку, связываясь со специфическими рецепторами. Каждый рецептор узнает только один гормон. Рецепторы всех гормонов являются белками. Другим примером могут служить белки, которые регулируют образование и рост отдельных органов и тканей в процессе развития организма из зиготы. Фитохром растений является сложным светочувствительным белком, регулирующим фотопериодическую реакцию у растений.

8. Сигнальная (рецепторная). В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

9. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени.

10. Токсическая. Некоторые белки являются токсинами: яд кобры содержит нейротоксин .

III. Закрепление знаний

Обобщающая беседа по ходу изучения нового материала.

IV. Домашнее задание

Изучить параграф учебника (свойства белков и их биологические функции).

Урок 12–13. Ферменты, их химический состав и структура. Биологическая роль ферментов

Оборудование: таблицы по общей биологии, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение и механизм действия ферментов, схема классификации ферментов, оборудование для проведения лабораторной работы.

I. Проверка знаний

Работа по карточкам

Карточка 1. Установлено, что при достаточной калорийности пищи, но при отсутствии в ней белка у животных наблюдаются патологические явления: останавливается рост, изменяется состав крови и т.д. С чем это связано?

Карточка 2. Почему белки называют «носителями и организаторами жизни»?

Карточка 3. Какие особенности строения белковой молекулы обеспечивают ей выполнение многих функций, например транспортной, защитной, энергетической?

Карточка 4. Заполните пропуски в тексте: «Защитные белки называются... . Они связываются с..., попадающими в организм и называемыми... . Среди тысяч разнообразных белков... узнают только один... и с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется...».

Карточка 5. Какие сходные функции в живых организмах выполняют белки, углеводы и липиды?

Устная проверка знаний по вопросам

1. Денатурация и другие свойства белков. Связь строения, свойств и функций белков.

2. Биологические функции белков (трое учащихся ).

II. Изучение нового материала

1. Ферменты и их значение в процессах жизнедеятельности

Из курса химии вам известно, что такое катализатор. Это вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце реакции неизменным (не расходуясь). Биологические катализаторы называются ферментами (от лат. fermentum – брожение, закваска), или энзимами .

Почти все ферменты – это белки (но не все белки – ферменты!). В последние годы стало известно, что и некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов.

Впервые высокоочищенный кристаллический фермент был выделен в 1926 г. американским биохимиком Дж.Самнером. Этим ферментом была уреаза , которая катализирует расщепление мочевины. К настоящему времени известно более 2 тыс. ферментов, и их количество продолжает расти. Многие из них выделены из живых клеток и получены в чистом виде.

В клетке постоянно идут тысячи реакций. Если смешать в пробирке органические и неорганические вещества точно в тех же соотношениях, что и в живой клетке, но без ферментов, то почти никаких реакций с заметной скоростью идти не будет. Именно благодаря ферментам реализуется генетическая информация и осуществляется весь обмен веществ.

Для названия большинства ферментов характерен суффикс -аза, который чаще всего прибавляется к названию субстрата – вещества, с которым взаимодействует фермент.

2. Строение ферментов

По сравнению с молекулярной массой субстрата ферменты имеют гораздо большую массу. Такое несоответствие наводит на мысль, что не вся молекула фермента участвует в катализе. Чтобы разобраться в этом вопросе, необходимо познакомиться со строением ферментов.

По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Во втором случае в составе фермента кроме белковой части (апофермент ) имеется добавочная группа небелковой природы – активатор (кофактор , или кофермент ), вследствие чего образуется активный голофермент . Активаторами ферментов выступают:

1) неорганические ионы (например, для активации фермента амилазы, находящегося в слюне, необходимы ионы хлора (Сl–);

2) простетические группы (ФАД, биотин), прочно связанные с субстратом;

3) коферменты (НАД, НАДФ, кофермент А), непрочно связанные с субстратом.

Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, приобретают характерные свойства фермента.

В белковой части ферментов содержатся уникальные по своей структуре активные центры, представляющие собой сочетание определенных аминокислотных остатков, строго ориентированных по отношению друг к другу (в настоящее время структура активных центров ряда ферментов расшифрована). Активный центр взаимодействует с молекулой субстрата с образованием «фермент-субстратного комплекса». Затем «фермент-субстратный комплекс» распадается на фермент и продукт или продукты реакции.

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку , т.е. пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют (комплементарны ) друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» – ферменту. Так, активный центр лизоцима (фермента слюны) имеет вид щели и по форме точно соответствует фрагменту молекулы сложного углевода бактериальной палочки, которая расщепляется под действием этого фермента.

В 1959 г. Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу назвали гипотезой «руки и перчатки» (гипотеза индуцированного взаимодействия). Этот процесс «динамического узнавания» – на сегодня наиболее распространенная гипотеза.

3. Отличия ферментов от небиологических катализаторов

Ферменты во многом отличаются от небиологических катализаторов.

1. Ферменты значительно эффективнее (в 10 4 –10 9 раз). Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за одну секунду 10 тыс. молекул токсичной для клетки перекиси водорода:

2Н 2 О 2 ––> 2H 2 O + O 2 ­,

которая возникает при окислении в организме различных соединений. Или еще один пример, подтверждающий высокую эффективность действия ферментов: при комнатной температуре одна молекула уреазы способна за за одну секунду расщепить до 30 тыс. молекул мочевины:

H 2 N–CO–NH 2 + Н 2 О ––> СО 2 ­ + 2NН 3 ­.

Не будь катализатора, на это потребовалось бы около 3 млн лет.

2. Высокая специфичность действия ферментов. Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Специфичность ферментов отражает формула «один фермент – один субстрат» . Благодаря этому в живых организмах множество реакций катализируется независимо.

3. Ферменты доступны тонкой и точной регуляции. Активность фермента может увеличиваться или уменьшаться при незначительном изменении условий, в которых он «работает».

4. Небиологические катализаторы в большинстве случаев хорошо работают лишь при высокой температуре. Ферменты же, присутствуя в клетках в малых количествах, работают при обычной температуре и давлении (хотя рамки действия ферментов ограничены, так как высокая температура вызывает денатурацию). Поскольку большинство ферментов являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: t=35–45 °C; слабощелочная среда (хотя для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН).

5. Ферменты образуют комплексы – так называемые биологические конвейеры. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

6. Ферменты способны регулироваться, т.е. «включаться» и «выключаться» (правда, это относится не ко всем ферментам, например, не регулируется амилаза слюны и ряд других пищеварительных ферментов). В большинстве молекул апоферментов есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, «сходящий» с полиферментного конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта мало, то фермент активизируется. Так регулируется множество биохимических процессов.

Таким образом, ферменты обладают целым рядом преимуществ по сравнению с небиологическими катализаторами.

4. Механизм действия ферментов

Ферменты действуют в живых организмах по тем же законам, что и любые катализаторы. Ферментативный катализ основан на снижении энергетического барьера (так называемой энергии активации) за счет образования промежуточных комплексов фермента с субстратом. В отсутствии, например, амилазы реакция между крахмалом и водой не идет потому, что молекулы не обладают достаточной для этой цели энергией. Фермент ускоряет химический процесс, т.к. в его присутствии требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции. Рассмотрим механизм действия ферментов подробнее.

1. Катализируя реакцию, фермент тесно сближает молекулы «своих» субстратов, так что те части молекул, которым предстоит прореагировать, оказываются рядом.

2. Субстрат, присоединившись к ферменту, несколько изменяется. Фермент может притягивать электроны, вследствие чего в некоторых связях молекулы субстрата будет возникать напряжение. Это в свою очередь повышает реакционную способность молекулы, так как связи между атомами ослабевают, и они легче высвобождаются (предполагается, что именно так фермент и ускоряет реакцию).

3. Фермент «отрывает» атом (или атомы) от каждого из субстратов, после чего субстраты соединяются.

4. Отделившиеся атомы соединяются друг с другом и покидают фермент. Теперь фермент способен присоединить новые молекулы субстратов.

Чаще всего ферменты приурочены к определенным клеточным структурам. Они сохраняют свои свойства и вне организма. Ферменты успешно используют в хлебопекарной, пивоваренной, винодельческой, кожевенной, химической промышленности.

5. Классификация ферментов

Работа учащихся с текстом учебника и заполнение таблицы «Важнейшие группы ферментов» с последующей проверкой.

Таблица 6. Важнейшие группы ферментов

Номер и название классов	Катализируемые реакции
1. Оксидоредуктазы 2. Трансферазы 3. Гидролазы 4. Лиазы 5. Изомеразы 6. Лигазы (синтетазы)	Окислительно-восстановительные реакции: перенос атомов водорода или кислорода или электронов от одного вещества к другому Перенос функциональных групп от одного вещества к другому Гидролиз: реакции расщепления сложных органических веществ на более простые путем присоединения воды Негидролитическое присоединение или отщепление функциональных групп Изомеризация, т.е. превращение изомеров друг в друга Реакции синтеза с использованием энергии АТФ	Каталаза разлагает пероксид водорода на воду и молекулярный кислород; цитохромы переносят и присоединяют электроны к атомам кислорода в процессе дыхания и к протонам в ходе реакций световой фазы фотосинтеза Под действием фосфотрансфераз происходит перенос остатков фосфорной кислоты от АТФ на глюкозу или фруктозу Амилаза гидролизует крахмал до мальтозы; трипсин гидролизует белки и пептиды до аминокислот Отщепление карбоксильных групп декарбоксилазами Взаимопревращения глюкозы и фруктозы в растениях под действием глюкозофосфатизомеразы Карбоксилазы катализируют присоединение углекислого газа к органическим кислотам

III. Закрепление знаний

Лабораторнаяработы № 1. «Изучение каталитической активности фермента каталазы в живых тканях»

Оборудование:штативы, пробирки, склянки со свежим 3%-ным раствором пероксида водорода, ткани растений и животных, баночки с водой и элодеей, микроскопы, предметные и покровные стекла, пинцеты и пипетки.

Ход работы

1. Прилейте по 2 мл пероксида водорода в пробирки с сырым мясом, вареным мясом, сырым и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явления при действии пероксида на живые и мертвые ткани.

2. На предметное стекло в каплю воды поместите лист элодеи и рассмотрите под микроскопом при малом увеличении место отрыва листа от стебля.

3. Нанесите на лист элодеи две капли пероксида водорода, накройте покровным стеклом и под микроскопом рассмотрите место отрыва листа от стебля. Объясните бурное выделение пузырьков газа из поврежденных клеток листа элодеи.

4. Выводы.

Как проявляется активность фермента в живых и мертвых тканях? Почему?

Различается ли активность фермента в живых тканях растений и животных?

Как бы вы предложили измерить скорость разложения пероксида водорода?

Как вы считаете, все ли живые организмы содержат фермент каталазу, обеспечивающий разложение перекиси водорода? Ответ обоснуйте.

IV. Домашнее задание

Изучить параграф учебника (ферменты, их значение, строение, механизм действия и классификацию).

Урок 14–15. Нуклеиновые кислоты – непериодические полимеры. Строение нуклеотида. Образование полинуклеотидов. Образование двухцепочечной молекулы ДНК. Принцип комплементарности

Оборудование: таблицы по общей биологии, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение и механизм действия ферментов, схема классификации ферментов, схема строения нуклеотида, модель строения ДНК.

I. Проверка знаний

Работа по карточкам

Карточка 1. Известно, что скорость химических реакций при снижении температуры на 10 °С уменьшается всего в 2–3 раза. Биохимики для большей стабильности анализируемых образцов хранят их при пониженной температуре. Тем не менее если у замерзающего человека температура тела падает хотя бы на 10 °С, то это приводит к серьезным, часто необратимым последствиям. Нет ли здесь противоречия?

Карточка 2. Из записных книжек Кифы Мокиевича: «Протеаза – фермент, расщепляющий пептидные связи в белках. Амилаза – фермент, расщепляющий гликозидные связи в углеводах. Известно, что все ферменты обладают крайне высокой специфичностью и подходят к субстрату, как ключ к замку. Раз субстраты у ферментов совпадают, то одинаковы и сами ферменты. Отсюда следует, что биохимикам достаточно изучить одну амилазу (скажем, из слюны человека) и одну протеазу (скажем, из стирального порошка) – ведь они идентичны!» Как бы вы могли возразить Кифе Мокиевичу?

Карточка 3. Из тканей крысы был выделен некоторый фермент. Его раствор при +4 °С сохраняет каталитическую активность на протяжении нескольких недель. После же того, как его поместили на 2 ч в термостат при +40 °С, он утратил 50% активности. Верно ли, что еще через 2 ч он стал бы полностью неактивным? Но в теле крысы отнюдь не +4 °С, а как раз +40 °С. Так нужен ли ей такой нестойкий фермент?

Карточка 4. Попробуйте составить список ферментов, необходимых для существования любой клетки. Если название того или иного фермента вам неизвестно, достаточно указать катализируемую им реакцию.

Карточка 5. Экспериментатор, изучая скорость расщепления белка протеазой, обнаружил, что она с течением времени сначала выросла в несколько раз, а потом упала – до полной утраты активности фермента. Как можно объяснить эту закономерность? Какие протеазы, по вашему мнению, обладают таким свойством?

Карточка 6. Почему активность фермента может зависеть от рН?

Карточка 7. Какими способами клетка может управлять скоростями протекающих в ней химических процессов? А какими способами может регулировать скорости химических процессов организм человека?

Карточка 8. Как вы понимаете «каталитический (ферментативный) конвейер в клетке»? В чем заключается преимущество конвейерного расположения молекул ферментов на мембране по сравнению со свободным, беспорядочным их положением в цитоплазме?

Устная проверка знаний по вопросам

1. Ферменты и их значение в процессах жизнедеятельности.

2. Строение ферментов и причина их высокой специфичности.

3. Отличия ферментов от небиологических катализаторов.

4. Механизм действия ферментов.

5. Классификация ферментов.

II. Изучение нового материала

1. Нуклеиновые кислоты, их содержание в клетке, размеры молекул и молекулярная масса

Нуклеиновые кислоты – природные высокомолекулярные органические соединения, полинуклеотиды, обеспечивающие хранение и передачу наследственной (генетической) информации в живых организмах.

Эти органические соединения были открыты в 1869 г. швейцарским врачом И.Ф. Мишером в клетках, богатых ядерным материалом (лейкоцитах, сперматозоидах лосося). Нуклеиновые кислоты являются составной частью клеточных ядер, поэтому они и получили такое название (от лат. nucleus – ядро). Помимо ядра нуклеиновые кислоты встречаются также в цитоплазме, центриолях, митохондриях, хлоропластах.

В природе существуют нуклеиновые кислоты двух типов: дезоксирибонуклеиновые (ДНК) и рибонуклеиновые (РНК). Они различаются по составу, строению и функциям. ДНК имеет двухцепочечную молекулу, а РНК – одноцепочечную. Содержание нуклеиновых кислот в живом веществе – от 1 до 2%.

Нуклеиновые кислоты – биополимеры, достигающие огромных размеров. Длина их молекул равна сотням тысяч нанометров (1 нм = 10 –9 м), это в тысячи раз больше длины белковых молекул. Особенно велика молекула ДНК. Молекулярная масса нуклеиновых кислот достигает десятков миллионов и миллиардов (10 5 –10 9). Например, масса ДНК кишечной палочки равна 2,5x10 9 , а в ядре половой клетки человека (гаплоидный набор хромосом) длина молекул ДНК составляет 102 см.

2. НК – непериодические полимеры. Типы нуклеотидов и их строение

Нуклеиновые кислоты – непериодические биополимеры, полимерные цепи которых образованы мономерами, называемыми нуклеотидами. В молекулах ДНК и РНК содержится по четыре типа нуклеотидов. Нуклеотиды ДНК называют дезоксирибонуклеотидами, а РНК – рибонуклеотидами. Нуклеотидный состав ДНК и РНК отражают данные таблицы.

Таблица 7. Состав нуклеотидов ДНК и РНК

Рассмотрим строение нуклеотида. Нуклеотиды – сложные органические соединения, включающие в себя три компонента . Схема строения нуклеотида ДНК приведена на рисунке.

1. Азотистые основания имеют циклическую структуру, в состав которой наряду с атомами углерода входят атомы других элементов, в частности азота. За присутствие в этих соединениях атомов азота они и получили название «азотистые», а поскольку обладают щелочными свойствами – «основания». Азотистые основания нуклеиновых кислот относятся к классам пиримидинов и пуринов. Пиримидиновые основания являются производными пиримидина, имеющего в составе своей молекулы одно кольцо. В составе дезоксирибонуклеотидов обнаруживаются пиримидиновые основания тимин и цитозин , а в составе рибонуклеотидов – цитозин и урацил . Урацил отличается от тимина отсутствием метильной группы (–СН 3).

Пуриновые основания являются производными пурина, имеющего два кольца. К пуриновым основаниям относятся аденин и гуанин . Они входят в состав нуклеотидов как ДНК, так и РНК.

2. Углевод – пентоза (C 5 ). Этот компонент также принимает участие в образовании нуклеотидов. В составе нуклеотидов ДНК содержится пентоза – дезоксирибоза, а в составе нуклеотидов РНК – рибоза. Углеводный состав нуклеотидов отражен, как мы видим, в названиях нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая и рибонуклеиновая. Соединения пентозы с азотистым основанием получили название «нуклеозиды».

3. Остаток фосфорной кислоты. Фосфат придает нуклеиновым кислотам кислые свойства.

Итак, нуклеотид состоит из азотистого основания, пентозы и фосфата. В составе нуклеотидов с одной стороны к углеводу присоединено азотистое основание, а с другой – остаток фосфорной кислоты.

Продолжение следует

Основные биологические функции белков

Белки входят в состав каждой клетки и составляют около 50% ее сухой массы. Они играют ключевую роль в обмене веществ, реализуют важнейшие биологические функции, составляющие основу жизнедеятельности всех организмов.
Среди большого разнообразия функций, выполняемых белками, первостепенное значение имеют структурная, или пластическая, и каталитическая. Это универсальные функции , поскольку они присущи всем живым организмам — от микробной клетки до высших представителей растений и животных, включая человека.

Функции белков

Структурные белки формируют каркасы внутриклеточных органелл и внеклеточных структур, а также участвуют в стабилизации клеточных мембран. Таким образом, все клетки, а следовательно, и ткани, и организм в целом строятся из белков, которые и определяют структуру и форму органелл, клеток, тканей и всего организма.
Примерами структурных белков могут служить коллаген и эластин, составляющие основу соединительной и костной тканей высших животных и человека. При кипячении коллагена образуется желатин, применяющийся в пищевой промышленности. К структурным белкам относятся кератины, составляющие основу роговых производных эпидермиса кожи — волос, ногтей, шерсти, когтей, рогов, копыт, перьев, клювов, панцирей, игл и т.п., а также фиброин шелка, паутины.
Каталитически активными белками являются ферменты. Они ускоряют почти все химические реакции, протекающие в живых организмах, обеспечивая тем самым необходимые для обменных процессов скорости.
Многие белки, присущие тем или иным группам живых организмов, выполняют специфические функции , среди которых наиболее важными являются транспортная, регуляторная, защитная, рецеп-торная, сократительная, запасная и др.
Транспортные белки переносят различные молекулы и ионы внутри организма. Например, гемоглобин стоком крови переносит кислород от легких к тканям и диоксид углерода от тканей к легким у животных и человека, а миоглобин транспортирует кислород к митохондриям внутри клеток красных мышц. Сывороточный альбумин является переносчиком многих транспортируемых кровью веществ — жирных кислот, ионов некоторых металлов и др.
К белкам данной группы также относят специфические белки, с помощью которых различные вещества перемещаются через клеточные мембраны.
Регуляторные белки участвуют в регуляции обмена веществ как внутри клеток, так и в целом организме. Например, такие сложные процессы, как биосинтез белков и нуклеиновых кислот, протекают под строгим «контролем» множества регуляторных белков. Специфические белковые ингибиторы регулируют активность многих ферментов.
Характерной особенностью этой группы белков является способность воздействовать на фундаментальные механизмы обмена веществ. Например, инсулин — это гормон белковой природы, вырабатываемый поджелудочной железой человека и животных. Он служит сигнальным веществом, регулирующим концентрацию глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме развивается тяжелая болезнь — сахарный диабет.
Защитные белки формируют защитную систему живых организмов. Например, иммуноглобулины (антитела) и интерфероны предохраняют организм от проникновения в его внутреннюю среду различных антигенов (от англ. antibody generator — производитель антитела) — вирусов, бактерий, чужеродных клеток и тканей. Они вырабатываются животными организмами в ответ на атаку патогенов или чужеродных частиц, распознают и инактивируют их, тем самым защищая организм от негативного воздействия антигенов.
Защитную функцию выполняет также белок свертывающей системы крови фибриноген, препятствующий потере крови при повреждениях кровеносных сосудов.
Рецепторные белки воспринимают сигналы, поступающие из внешней среды, и воздействуют на внутриклеточные процессы. Например, белки-рецепторы, сосредоточенные на поверхности клеточных мембран, избирательно взаимодействуют с регуляторными молекулами (например, гормонами); рецепторные белки органов чувств взаимодействуют с такими сигналами, как свет, цвет, вкус, запах, звук, и передают полученную информацию в биологические системы. Такими белками являются родопсин, участвующий в зрительном акте, вкусовой сладкочувствительный и обонятельный белки и др.
Сократительные белки обладают механохимическими свойствами, т.е. способностью преобразовывать свободную химическую энергию в механическую работу. Например, белки мышц миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение и расслабление.
Запасные белки представляют собой резервный материал, предназначенный для питания развивающихся клеток. Запасными белками являются яичный альбумин, глиадин пшеницы, зеин кукурузы, казеин молока и др.
Запасные белки — важнейший источник пищевого белка для человека, в особенности запасные белки семян растений. Эти белки обладают существенным биохимическим отличием от белков вегетативных частей растений (стеблей, листьев, корней). Будучи запасными, белки семян являются инертными по сравнению с активно функционирующими на протяжении всего периода жизни растений белками стеблей, листьев и корней. При прорастании семян запасные белки мобилизуются, что связано с их гидролизом.
Токсические белки вырабатывают некоторые организмы в качестве защиты от потенциальных врагов. Например, они встречаются в ядах змей, скорпионов, семенах растений (рицин клещевины, лектины бобовых и др.), у микроорганизмов (холерный, дифтерийный токсины и др.).

Белки являются основой всех живых организмов. Именно эти вещества выступают компонентом клеточных мембран, органелл, хрящей, сухожилий и роговых Однако защитная функция белков - одна из самых важных.

Белки: особенности строения

Наряду с липидами, углеводами и нуклеиновыми кислотами белки являются органическими веществами, составляющими основу живых существ. Все они - природные биополимеры. Эти вещества состоят из многократно повторяющихся структурных единиц. Они называются мономеры. Для белков такими структурными единицами являются аминокислоты. Соединяясь в цепочки, они образуют крупную макромолекулу.

Уровни пространственной организации белка

Цепочка, состоящая из двадцати аминокислот, может образовывать различные структуры. Это уровни пространственной организации или конформации представлена цепью из аминокислот. Когда она закручивается в спираль, возникает вторичная. Третичная структура возникает при закручивании предыдущей конформации в клубок или глобулу. А вот следующая структура самая сложная - четвертичная. Она состоит из нескольких глобул.

Свойства белков

Если четвертичная структура разрушается до первичной, а именно до цепи аминокислот, то происходит процесс, который называется денатурацией. Он обратим. Цепочка аминокислот способна снова образовать более сложные структуры. А вот когда происходит деструкция, т.е. разрушение первичной восстановить уже невозможно. Такой процесс является необратимым. Деструкцию осуществлял каждый из нас, когда термически обрабатывал продукты, состоящие из белка - куриные яйца, рыбу, мясо.

Функции белков: таблица

Белковые молекулы очень многобразны. Это обусловливает широкий спектр их возможностей, которые обусловлены Функции белков (таблица содержит необходимую информацию) являются необходимым условием существования живых организмов.

Функция белка	Значение и суть процесса	Название белков, осуществляющих функцию
Строительная (структурная)	Белок является строительным материалом для всех структур организма: от мембран клетки до мышц и связок.	Коллаген, фиброин
Энергетическая	При расщеплении белков выделяется энергия, необходимая для осуществления процессов жизнедеятельности организма (1 г белка - 17, 2 кДж энергии).	Проламин
Сигнальная	Белковые соединения клеточных мембран способны распознавать специфические вещества из окружающей среды.	Гликопротеиды
Сократительная	Обеспечение двигательной активности.	Актин, миозин
Резервная	Запас питательных веществ.	Эндосперм семян
Транспортная	Обеспечение газообмена.	Гемоглобин
Регуляторная	Регуляция химических и физиологических процессов в организме.	Белки гормонов
Каталитическая	Ускорение протекания химических реакций.	Ферменты (энзимы)

Защитная функция белков в организме

Как видите, функции белков очень разнообразны и важны по своему значению. Но мы не упомянули еще об одной из них. Защитная функция белков в организме заключается в предотвращении проникновения чужеродных веществ, которые могут нанести существенный вред организму. Если же это произошло, специализированные белки способны их обезвредить. Эти защитники называются антителами или иммуноглобулинами.

Процесс формирования иммунитета

С каждым вздохом в наш организм проникают болезнетворные бактерии и вирусы. Они попадают в кровь, где начинают активно размножаться. Однако на их пути встает значительная преграда. Это белки плазмы крови - иммуноглобулины или антитела. Они являются специализированными и характеризуются способностью распознавать и обезвреживать чужеродные для организма вещества и структуры. Они называются антигенами. Так проявляется защитная функция белков. Примеры ее можно продолжить информацией об интерфероне. Этот белок также является специализированным и распознает вирусы. Это вещество даже является основой многих иммуностимулирующих лекарственных препаратов.

Благодаря наличию защитных белков организм способен противостоять болезнетворным частицам, т.е. у него формируется иммунитет. Он может быть врожденным и приобретенным. Первым все организмы наделены еще с момента появления на свет, благодаря чему и возможна жизнь. А приобретенный появляется после перенесения различных инфекционных заболеваний.

Механическая защита

Белки выполняют защитную функцию, непосредственно предохраняя клетки и весь организм от механических воздействий. К примеру, ракообразных играет роль панциря, надежно защищая все содержимое. Кости, мышцы и хрящи образуют основу организма, и не только предотвращают повреждение мягких тканей и органов, но и обеспечивают его передвижение в пространстве.

Образование тромбов

Процесс свертывания крови - это также защитная функция белков. Он возможен благодаря наличию специализированных клеток - тромбоцитов. При повреждении кровеносных сосудов они разрушаются. В результате плазмы фибриноген превращается в его нерастворимую форму - фибрин. Это сложный ферментативный процесс, в результате которого нити фибрина очень часто переплетаются и образуют густую сеть, которая препятствует вытеканию крови. Другими словами, образуется сгусток крови или тромб. Это является защитной реакцией организма. При нормальной жизнедеятельности этот процесс длится максимум до десяти минут. Но при - гемофилии, которой страдают в основном мужчины, человек может погибнуть даже при незначительном ранении.

Однако если тромбы образуются внутри кровеносного сосуда, это может быть очень опасно. В некоторых случаях это даже приводит к нарушению его целостности и внутреннему кровоизлиянию. В этом случае рекомендованы препараты, наоборот, разжижающие кровь.

Химическая защита

Защитная функция белков проявляется и в химической борьбе с болезнетворными веществами. И начинается она уже в ротовой полости. Попадая в нее, пища вызывает рефлекторное выделение слюны. Основу этого вещества составляет вода, ферменты, которые расщепляют полисахариды и лизоцим. Именно последнее вещество обезвреживает вредоносные молекулы, защищая организм от их дальнейшего воздействия. Содержится он и в слизистых оболочках желудочно-кишечного тракта, и в слезной жидкости, которая омывает роговицу глаза. В большом количестве лизоцим находится в грудном молоке, слизи носоглотки и белке куриных яиц.

Итак, защитная функция белков проявляется в первую очередь в обезвреживании бактериальных и вирусных частиц в крови организма. В результате у него формируется способность противостоять болезнетворным агентам. Ее и называют иммунитетом. Белки, которые входят в состав наружного и внутреннего скелета, защищают внутреннее содержимое от механических повреждений. А белковые вещества, находящиеся в слюне и других средах, предотвращают действие на организм химических агентов. Другими словами, защитная функция белков заключается в обеспечении необходимых условий для всех процессов жизнедеятельности.

I. Таблица 2 . Классификация белков по их структуре.

Класс белков	Характеристика	Функция
Фибриллярные	Наиболее важна вторичная структура (третичная почти не выражена) Нерастворимы в воде Отличаются большой механической прочностью Длнные параллельные полипептидные цепи, скрепленные друг с другом поперечными сшивками, образуют длинные волокна или слоистые структуры	Выплняют структурные функции. К этой группе относятся, например, коллаген (сухожилия, кости, соединительная ткань), миозин (мышцы), фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, рога, ногти, перья).
Глобулярные	Наиболее важна третичная структура Полипептидные цепи сверуты в компактные глобулы Растворимы	Выполняют функци ферментов, антител, и в некоторых случаях гормонов (например, инсулин), а также ряд другихважных функций
Промежуточные	Фибриллярной природы, но растворимы	Примером может служить фибриноген, превращающийся в нерастворимый фибрин при свертывании крови

II. Классификация белков по их составу.

Простые Сложные

Состаят только из аминокислот Состоят из глобулярных белков и небелкового

материала. Небелклвую часть называют

простетической группой.

Таблица 3 . Сложные белки.

Название	Простетическая группа	Пример
Фосфопротеины	Фосфорная кислота	Казеин молока Вителлин яичного желтка
Гликопротеины	Углевод	Компоненты мембран Муцин (компонент слюны)
Нуклеопротеины	Нуклеиновая кислота	Компоненты вирусов Хромосомы Рибосомы
Хромопротеины	Пигмент	Гемоглобин – гем (железосодержащий пигмент) Фитохром (пигмент ратительного происхождения) Цитохром (дыхательный пигмент)
Липопротеины	Липид	Компоненты мембран Липопротеины крови ­ – транспортная форма липидов
Металлопротеины	Металл	Нитраредуктаза – фермент, катализирующий в растенияхпревращение натрата в нитрит

III. Таблица 4 . Классификация белков по функциям.

Класс белков	Примеры	Локализация/функция
Структурные белки	Коллаген Кератин Эластин	Компонент соединительной ькани, костей, сухожилий, хряща Кожа, перья, ногти, волосы, рога Связки
Ферменты	Трипсин Рибулозобифосфат-карбоксилаза	Катализирует гидролиз белков Катализирует (присоединение СО 2) при фотосинтезе
Гормоны	Инсулин Глюкагон АКТГ	Регулируют обмен глюкозы Стимулирует рост и активность коры надпоченков
Дыхательные пигменты	Гемоглобин Миоглобин	Переносит О 2 в крови позвоночных Служит для запасания О 2 в мышцах
Транспортные белки	Альбумин	Служит для транспорта жирных кислот и липидов в крови
Защитные белки	Антитела Фибриноген Тромбин	Образуют комплексы с чужеродными белками Предшественник фибрина при свертывании крови Участвует в процессе свертывания крови
Сократительные белки	миозин Актин	Подвижные нити мышц Неподвижные нити мышц
Запасные белки	Яичный альбумин Казеин	Белок яйца Белок молока
Токсины	Змеиный яд	Ферменты

Ферменты (энзимы) – специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.

Ферменты ускоряют реакции без изменений ее общего результата.

Ферменты высокоспецифичны: каждый фермент катализирует определенный тип химических реакций в клетках. Этим обеспечивается тонкая регуляция всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и др.)

Пример: фермент уреаза катализирует расщепление лишь мочевины, не оказывая каталитического давления на структурно родственные соединения.

Активность ферментов ограничена довольно узкими температурными рамками (35-45°С), за пределами которых активность падает и исчезает. Ферменты активны при физиологических значениях Ph, т.е. в слабощелочной среде.

По пространственной организации ферменты состоят из нескольких доменов и обычно обладают четвертичной структурой.

Ферменты могут иметь в своем составе и небелковые компоненты. Белковая часть называется апофермент , а небелковая – кофактор (если это простое неорганическое вещество, например Zn 2+ , Mg 2+) или кофермент (коэнзим ) (если речь идет об органических соединениях).

Предшественниками многих коферментов являются витамины.

Пример: пантатеновая кислота – предшественник коэнзима А, играющего важную роль в метаболизме.

В молекулах ферментов имеется так называемый активный центр . Он состоит из двух участков – сорбционного и каталитического . Первый отвечает за связывание ферментов с молекулами субстрата, а второй – за протекание собственно акта катализа.

В название ферментов присутствует название субстрата, на который воздействует данный фермент, и окончание « - аза».

ü целлюлоза – катализирует гидролиз целлюлозы до моносахаридов.

ü протеаза – гидролизирует белки до аминокислот.

По этому принципу все ферменты разделены на 6 классов.

Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, осуществляя перенос атомов Н и О и электронов от одного вещества к другому, окисляя при этом первый и восстанавливая второй. Эта группа ферментов участвует во всех процессах биологического окисления.

Пример: в дыхании

АН + В ↔А +ВН (окислительный)

А + О ↔ АО (восстановительный)

Трансферазы катализируют перенос группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной и аминогруппы) от одного вещества к другому.

Пример: под давлением фосфотрансфераз происходит перенос остатков фосфорной кислоты от АТФ на глюкозу и фруктозу: АТФ + глюкоза ↔ глюкоза – 6 – фосфат + АДФ.

Гидролазы ускоряют реакции расщепляют сложных органических соединений на более простые путем присоединения молекул воды в месте разрыва химических связей. Подобное расщепление называется гидролизом .

Сюда относятся амилаза (гидролизирует крахмал), липаза (расщепляет жиры) и др.:

АВ + Н 2 О↔АОН + ВН

Лиазы катализируют негидролитические присоединения к субстрату и отщепление от него группы атомов. При этом может быть разрыв связи С – С, С – N, C – O, C – S.

Пример: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой

CH 3 – C – C ↔ CO 2 + CH 3 – C

Изомеразы осуществляют внутримолекулярные перестройки, т.е. катализируют превращение одного изомера в другой:

глюкоза – 6 – фофсат ↔ глюкоза – 1 – фосфат

Липазы (синтетазы) катализируют реакции соединения двух молекул с образованием новых связей С – О, С – S, P – N, C – C, используюя энергию АТФ.

К липазам относится группа ферментов, катализирующих присоединение остатков аминокислот т-РНК. Эти синтетазы играют важную роль в процессе синтеза белка.

Пример: фермент валин – т-РНК – синтетаза под его действием образуется комплекс валин-т-РНК:

АТФ + валин + тРНК↔ АДФ+Н 3 РО 4 +валин-тРНК